Ostatecznie w ziarnistościach w komórce B spichrzana jest insulina i łańcuch C w ilościach równomolarnych oraz niewielka ilość proinsuliny (kilka procent). Niezbędnym warunkiem aktywności biologicznej insuliny jest zdolność wiązania ze swoistym receptorem insulinowym. Zależy ona od obecności na powierzchni cząsteczki specyficznego układu aminokwasów, który powstaje podczas fałdowania się cząsteczki. Insulina spichrzona w ziarnistościach tworzy układy kilkucząsteczkowe. Dwucząsteczkowe dimery łączą się po trzy i powstają heksamery wiążące cynk i mające budowę krystaliczną, heksagonalną.
Cząsteczka ludzkiej insuliny wykazuje stosunkowo niewielkie różnice w składzie aminokwasowym w porównaniu z wieprzową lub wołową. Insulina wieprzowa, podobnie jak wielorybia, różni się tylko jednym aminokwasem od insuliny ludzkiej. W pozycji 30 łańcucha B ma alaninę zamiast treoni- ny. Insulina wołowa różni się dodatkowo dwoma innymi aminokwasami: w łańcuchu A w pozycji 8 jest alanina zamiast treoniny, a w pozycji 10 walina zamiast izoleucyny.