Plamica schoenleina henocha

Receptor insulinowy jest złożony z czterech łańcuchów – dwa łańcuchy A (alfa) i dwa łańcuchy B (beta) – połączonych mostkami dwusiarczkowymi. Łańcuchy alfa, o masie cząsteczkowej 130 tys. daltonów, tworzą na powierzchni komórki miejsce wiązania insuliny (ryc. 3).
Łańcuchy beta, o masie cząsteczkowej 95 tys. daltonów, zlokalizowane są głównie wewnątrzkomórkowo i są de facto enzymem – kinazą tyrozynową. Wiązanie insuliny z receptorem powoduje uaktywnienie kinazy tyrozynowej, która w obecności ATP ulega autofosforylacji i przekazuje sygnały z kompleksu insulina-receptor do wnętrza komórki. Następstwem tego są procesy fosforylacji i defosforylacji insulinozależnych enzymów w cytoplazmie. Docelowe rezultaty biologiczne zależne są od rodzaju komórki (np. w tłuszczowych – lipogeneza, w mięśniowych – synteza glikogenu). Wiązanie insuliny z receptorem powoduje jednocześnie zwiększenie aktywnego transportu glukozy i potasu do komórek insulinozależnych.